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排列水分子的能力通常是由冰保持的。冰會影響附近的水，并促使后者加入冰層，從而將其一并凍結。但對于生活在冰凍環境中的生物來說，一種特別強大的抗凍蛋白能克服冰對水的束縛，并“說服”水分子做出有利于蛋白質的行為。

近日，在美國物理聯合會（AIP）下屬《化學物理雜志》上，科學家仔細研究了一種抗凍蛋白的分子結構，以了解其工作原理。德國馬普學會聚合物研究所作者Konrad Meister和同事前往地球上寒冷的地方，包括北極和南極，從不同來源收集抗凍蛋白。他們在上述研究中分析的蛋白質是有記錄以來活躍的抗凍蛋白質，來自北歐一種名為Rhagium mordax的甲蟲。

“這種抗凍蛋白質的一面擁有*的結構，也就是所謂的蛋白質冰結合位點。這個位點非常平坦，有輕微的疏水性，并且沒有任何帶電荷的殘基。”Meister介紹說，“如果你不能直接測量冰蛋白界面，就很難理解這一側是如何與冰互動的。”

 

這張藝術圖顯示了利用和頻產生光譜技術直接測定冰表面蛋白質的分子結構。

如今，在實驗室里，這些*的生物分子次被吸附到冰上，從而使研究人員得以更近距離地觀察抗凍蛋白與冰接觸時引導相互作用的機制。

研究發現，這種蛋白質的波紋結構能固定水的通道。這意味著當這些蛋白質接觸冰時，水分子會發生改變，以形成不同的氫鍵結構和方向，而不是凍結。

“分子尺度的信息是理解抗凍蛋白功能或工作機制的關鍵。如果我們知道了這一點，就可以制造一些很酷的東西，整個社會都可以從中受益。”Meister說。

這種蛋白質的抗凍特性可作為設計合成版本的模型，從而幫助飛機除冰、保存器官和防止冰淇淋在冰箱中形成晶體。